Selbstorganisation der Proteinsysteme

Wie können nanometer-kleine Proteine komplexe Funktionen auf Zellengröße ausüben? Die Loose-Gruppe untersucht die molekularen Mechanismen der intrazellulären Selbstorganisation mit einer Methode aus der synthetischen Biologie.

Obwohl die meisten Einzelfaktoren für spezifische zelluläre Prozesse identifiziert wurden, ist bis heute noch nicht geklärt, wie sie zusammenspielen, um gewisse Aufgaben zu erfüllen. Anstatt komplexe Phänomene in einer intakten Zelle zu beobachten, verfolgt die Loose-Gruppe das Ziel, zelluläre Funktionen aus isolierten Bestandteilen zu bauen. Diese Methode erlaubt die bessere Steuerung der Bedingungen im Experiment und eine quantitative Bestimmung der darunterliegenden molekularen Prozesse. Das unterstützt die Identifizierung der mechanistischen Prinzipien, die lebende Systeme entstehen lassen. Der interdisziplinäre Ansatz der Loose-Gruppe verbindet biochemische Rekonstitutionsexperimente mit moderner Fluoreszenzmikroskopie, biomimetische Membransystem und Bildanalyse. Derzeit konzentriert sich die Gruppe auf zwei Fragen: 1. Was ist der Mechanismus der bakteriellen Zellteilung? 2. Was sind die Eigenschaften von kleinen GTPase-Netzwerken, die an der Membranausbildung und am Vesikeltransport beteiligt sind?

Kontakt

Martin Loose
Institute of Science and Technology Austria (IST Austria)
Am Campus 1
A – 3400 Klosterneuburg

E-mail: martin.loose@remove-this.ist.ac.at

CV und Publikationsliste

Martin Looses Website

Assistentin
Rita Six

Phone: +43 (0)2243 9000-1165
E-mail: rita.six@remove-this.ist.ac.at

Team

  • Natalia Baranova, Postdoc
  • Urban Bezeljak, PhD Student
  • Paulo Dos Santos Caldas, PhD Student
  • Christian Düllberg, Postdoc
  • Katrin Loibl, Technician
  • Maria Lopez Pelegrin, Technician

Aktuelle Projekte

  • Identifizierung biochemischer Netzwerke, die die intrazellulare Organisation bestimmen
  • Untersuchung der Mechanismen der bakteriellen  Zellteilung

Ausgewählte Publikationen

  • Loose M, Mitchison TJ. (2014) The bacterial cell division proteins FtsA and FtsZ self-organize into dynamic cytoskeletal patterns, Nat Cell Biol 16, 38–46.
  • Bonny M, Fischer-Friedrich E, Loose M, Schwille P, Kruse K. (2013) Membrane Binding of MinE Allows for a Comprehensive Description of Min-Protein Pattern Formation, PLoS Comp Biol 9, e1003347.
  • Schweizer* J., Loose* M. et al. (2012) Geometry sensing by self-organized protein patterns, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 109, 15283–15288. *equal contribution.
  • Loose M, Fischer-Friedrich E, Herold C, Kruse K, Schwille P. (2011) Min protein patterns emerge from rapid rebinding and membrane interaction of MinE, Nature Structural & Molecular Biology 18, 577–583.
  • Loose M, Kruse K, Schwille P. (2011) Protein Self-Organization: Lessons from the Min System, Annual Review of Biophysics 40, 315–336.
  • Dinarina A*, Pugieux C*, Mora Corral M, Loose M, et al. (2009) Chromatin shapes the mitotic spindle, Cell 138, 502–513. *equal contribution.
  • Loose M, Fischer-Friedrich E, Ries J, Kruse K, Schwille P. (2008) Spatial regulators for bacterial cell division self-organize into surface waves in vitro, Science 320, 789–792.

Kariere

Seit 2015 Assistant Professor, IST Austria

2011-2014 Departmental fellow, Department of Systems Biology, Harvard Medical School, Boston, USA
2010-2011 Postdoc, TU Dresden und MPI-CBG, Dresden
2010 PhD, TU Dresden und MPI-CBG, Dresden

Ausgewählte Auszeichnungen

2015 HFSP Young Investigator Grant
2015 ERC Starting Grant

2012-2014 HSFP Long-Term fellowship
2011-2012 EMBO Long-Term fellowship
2010 Dr.-Walter-Seipp-Preis für beste Dissertation an TU Dresden
2001-2009 Studenten- und Doktoranden-Stipendium der Studienstiftung des deutschen Volkes