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Loose Group

Selbstorganisation von Proteinsystemen

Wie können wenige Nanometer kleine Proteine komplexe Funktionen auf Zellebene erfüllen? Die Loose Gruppe untersucht molekulare Mechanismen der Selbstorganisation einer Zelle, indem sie einzelne zelluläre Funktionseinheiten in einem Bottom-up-Zugang nachbaut.


Obwohl die meisten Proteine, die für bestimmte Vorgänge in der Zelle benötigt werden, bereits identifiziert wurden, ist bis heute noch nicht geklärt, wie diese zusammenspielen, um ihre spezifischen Aufgaben zu erfüllen. Anstatt diese komplexen Vorgänge in einer intakten Zelle zu untersuchen, baut die Loose Gruppe zelluläre Funktionseinheiten aus zuvor purifizierten Bausteinen nach. Dieser Bottom-up-Zugang erlaubt eine bessere Kontrolle der experimentellen Bedingungen sowie eine quantitative Charakterisierung der zugrundeliegenden, molekularen Prozesse. Letztlich ermöglicht dieser Ansatz, die mechanistischen Prinzipien zu identifizieren, die lebende Systeme hervorbringen. Der interdisziplinäre Zugang der Loose Gruppe verbindet biochemische Rekonstruktionsexperimente mit moderner Fluoreszenzmikroskopie, biomimetischen Membransystemen und Computer-gestützte Bildanalyse. Die Gruppe konzentriert sich derzeit auf zwei Forschungsfragen: 1) Was ist der Mechanismus der bakteriellen Zellteilung, und 2) was sind die emergenten Eigenschaften kleiner GTPase-Netzwerke, die an Membranbildung und Vesikeltransport beteiligt sind?




Team

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Albert Auer

PhD Student

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Anita Carija

Research Technician

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Caterina Giannini

PhD Student


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Roman Hajdu

PhD Student

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Himani Khurana

Postdoc

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Marko Kojic

PhD Student


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Olesia Ledovich

Research Technician

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Ivana Matijevic

PhD Student

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Arsenii Solovev

PhD Student


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Benjamin Springstein

Postdoc

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Xing Ye

Postdoc


Laufende Projekte

Selbstorganisation der bakteriellen Zellteilungsmaschinerie | Emergente Eigenschaften kleiner GTPase-Netzwerke


Publikationen

Kettel P, Marosits L, Spinetti E, Rechberger M, Giannini C, Radler P, Niedermoser I, Fischer I, Versteeg GA, Loose M, Covino R, Karagöz GE. 2024. Disordered regions in the IRE1α ER lumenal domain mediate its stress-induced clustering. EMBO Journal. View

Vanhille-Campos CE, Whitley KD, Radler P, Loose M, Holden S, Šarić A. 2024. Self-organization of mortal filaments and its role in bacterial division ring formation. Nature Physics. View

Gnyliukh N, Johnson AJ, Nagel M, Monzer A, Babic D, Hlavata A, Alotaibi S, Isono E, Loose M, Friml J. 2024. Role of dynamin-related proteins 2 and SH3P2 in clathrin-mediated endocytosis in Arabidopsis thaliana. Journal of Cell Science., jcs. 261720. View

Nußbaum P, Kureisaite-Ciziene D, Bellini D, Van Der Does C, Kojic M, Taib N, Yeates A, Tourte M, Gribaldo S, Loose M, Löwe J, Albers SV. 2024. Proteins containing photosynthetic reaction centre domains modulate FtsZ-based archaeal cell division. Nature Microbiology. 9(3), 698–711. View

Radler P, Loose M. 2024. A dynamic duo: Understanding the roles of FtsZ and FtsA for Escherichia coli cell division through in vitro approaches. European Journal of Cell Biology. 103(1), 151380. View

Zu Allen Publikationen

ReX-Link: Martin Loose


Karriere

Seit 2021 Professor, Institute of Science and Technology Austria (ISTA)
2015 – 2021 Assistant Professor, Institute of Science and Technology Austria (ISTA)
2011 – 2014 Departmental Fellow, Harvard Medical School, Boston, USA
2010 – 2011 Postdoc, TU Dresden and Max Planck Institute of Molecular Cell Biology and Genetics, Dresden, Deutschland
2010 PhD, TU Dresden and Max Planck Institute of Molecular Cell Biology and Genetics, Dresden, Deutschland


Ausgewählte Auszeichnungen

2022 ERC Consolidator Grant
2016 HFSP Young Investigator Grant
2015 ERC Starting Grant
2012 – 2014 HSFP Long-term fellowship
2011 – 2012 EMBO Long-term fellowship
2010 Dr. Walter Seipp Award for best dissertation at TU Dresden
2001 – 2009 Student and PhD Fellowship of the German National Scholarship Foundation


Zusätzliche Informationen

Open Loose group website



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